Каталог Nissin

Главная—Каталог Nissin Тип товаров Аксессуары и наборы тенкара Аксессуары и оснастки херабуна Крючки тенкара Ленты Лески херабуна Полотенца Приманки тенкара Спиннинги Удилища тенкара Удилища херабуна Шнуры тенкара Nissin – высококлассные карбоновые удилища из Японии Бренд Nissin ведет свою историю с 1948 года, имеет крупную производственную базу, и это основной производитель удилищ на внутреннем рынке Японии. Nissin (Ниссин) — компания полного цикла: от разработки материала для удилищ и их проектирования до реализации готовой продукции. Высококачественные карбоновые удилища — визитная карточка компании. Специалисты компании постоянно совершенствуют свою продукцию, будь то удочка премиум-класса или бюджетный вариант снасти. Немаловажным является изучение опыта рыболовов, что помогает в разработке новых моделей и комплектаций удилищ. Телескопические удочки от Nissin – выбор поклонников метода Херабуна. Продукцию известного японского бренда можно заказать в Москве через интернет-магазин рыболовных товаров «Японские снасти». В наличии – как недорогие модели, так и удилища премиум-класса. Все модели, независимо от цены, изготовлены по последним технологиям из высокопрочного карбона с низким содержанием смол. Бюджетные варианты телескопических удочек идеальны для ловли карася особым японским способом Херабуна. Вы добьетесь хорошего улова без излишних затрат на снасти. Элитные удилища Nissin для искушенных рыболовов Премиальные модели удочек от бренда Ниссин порадуют стильным дизайном и удивительной легкостью управления. Их удобно и приятно держать в руке. С такими снастями вы с уверенностью можете браться за крупную рыбу — карася или карпа! Если вы хотите преподнести достойный подарок истинному ценителю рыбной ловли, удочки бренда Nissin премиум-класса – это то, что вам нужно. Они обладают следующими конкурентными преимуществами: высокая гибкость удилища; эргономичность ручки и фурнитуры; эксклюзивный цвет и дизайн. Рыболовные товары Nissin: широкий ассортимент и достойное качество. Купить такие уловистые снасти можно через интернет-магазин рыболовных товаров. В онлайн-каталоге магазина «Японские снасти» представлена полная информация о назначении удилища, его технических характеристиках, свойствах фурнитуры и так далее. В наличии — широкий выбор моделей разных ценовых категорий, среди которых любой рыболов найдет снасть себе по вкусу и по карману. Страница: 1 2 Nissin – высококлассные карбоновые удилища из Японии Бренд Nissin ведет свою историю с 1948 года, имеет крупную производственную базу, и это основной производитель удилищ на внутреннем рынке Японии. Nissin (Ниссин) — компания полного цикла: от разработки материала для удилищ и их проектирования до реализации готовой продукции. Высококачественные карбоновые удилища — визитная карточка компании. Специалисты компании постоянно совершенствуют свою продукцию, будь то удочка премиум-класса или бюджетный вариант снасти. Немаловажным является изучение опыта рыболовов, что помогает в разработке новых моделей и комплектаций удилищ. Телескопические удочки от Nissin – выбор поклонников метода Херабуна. Продукцию известного японского бренда можно заказать в Москве через интернет-магазин рыболовных товаров «Японские снасти». В наличии – как недорогие модели, так и удилища премиум-класса. Все модели, независимо от цены, изготовлены по последним технологиям из высокопрочного карбона с низким содержанием смол. Бюджетные варианты телескопических удочек идеальны для ловли карася особым японским способом Херабуна. Вы добьетесь хорошего улова без излишних затрат на снасти. Элитные удилища Nissin для искушенных рыболовов Премиальные модели удочек от бренда Ниссин порадуют стильным дизайном и удивительной легкостью управления. Их удобно и приятно держать в руке. С такими снастями вы с уверенностью можете браться за крупную рыбу — карася или карпа! Если вы хотите преподнести достойный подарок истинному ценителю рыбной ловли, удочки бренда Nissin премиум-класса – это то, что вам нужно. Они обладают следующими конкурентными преимуществами: высокая гибкость удилища; эргономичность ручки и фурнитуры; эксклюзивный цвет и дизайн. Рыболовные товары Nissin: широкий ассортимент и достойное качество. Купить такие уловистые снасти можно через интернет-магазин рыболовных товаров. В онлайн-каталоге магазина «Японские снасти» представлена полная информация о назначении удилища, его технических характеристиках, свойствах фурнитуры и так далее. В наличии — широкий выбор моделей разных ценовых категорий, среди которых любой рыболов найдет снасть себе по вкусу и по карману.

Nissin Food Products: мировой успех японской лапши

Впервые лапша быстрого приготовления появилась в Японии более 50 лет назад. В наши дни общий мировой объем спроса на неё составляет 98,2 млрд. порций в год. Благодаря каким технологиям появился продукт питания, который можно приготовить, просто залив его кипятком? В нашей статье – секреты производства и технологий из первых рук!

Куриная лапша, вышедшая в продажу в 1958 г. Прозрачное окно посередине пакета позволяет увидеть его содержимое.

Неприхотливая к условиям хранения и удобная в приготовлении сухая лапша стала неотъемлемым спутником нашей жизни. После того, как в 1958 году её изобрёл основатель компании Nissin Food Products (префектура Осака) Андо Момофуку, «быструю» лапшу стали производить как в Японии, так и за её пределами, и в наши дни она известна во всём мире. Данные Всемирной ассоциации лапши быстрого приготовления (WINA) свидетельствуют, что мировой годовой спрос на этот продукт составляет 98,2 млрд. порций (2011 г.). Вдумайтесь в эту цифру, ведь это почти 100 миллиардов порций в год! Мировыми лидерами по общему объему потребления лапши в год являются Китай и Индонезия, а по годовому объему потребления на душу населения на первое место вышла Южная Корея (74,1 порции/чел).

Просто залей кипятком!

Какие технологии помогли сократить нам процесс приготовления еды до минимума – добавления кипятка в полуфабрикат? Секрет производственного процесса – специальный метод мгновенной сушки лапши в раскаленном масле.

Соломинка куриной лапши в разрезе
Слева: лапша перед обработкой, приготовленная на пару. В центре: лапша после обработки – влага испарилась, соломинка стала пористой. Справа: лапша, залитая кипятком – попадающий в полости кипяток всего за несколько минут доводит лапшу до готовности

Первая в мире лапша быстрого приготовления, разработанная основателем компании Nissin Food Products Андо Момофуку, – это куриная лапша Chicken Ramen. Сначала лапшу вымешивали из пшеничной муки, затем обрабатывали паром и придавали вкус, после чего бросали в раскаленное до 160℃ масло на 2 минуты. При обработке маслом содержащаяся в лапше влага мгновенно испарялась, лапша становилась сухой. После испарения влаги лапша становится пористой, как губка. Когда перед едой мы заливаем лапшу кипятком, он проникает в поры, и через несколько минут лапша ничем не отличается от свежесваренной (рис. 1). У данной технологии обработки есть еще одно достоинство – продукт способен храниться при комнатной температуре на протяжении 6 месяцев, так как отсутствие влаги препятствует размножению бактерий.

Содержимое стаканчика с лапшой – квинтэссенция технологий и ноу-хау

Стаканчик с лапшой в разрезе. Лапша как будто зафиксирована посередине стаканчика и плотно прилегает к боковым стенкам. Чем ближе к крышке, тем плотнее слои лапши

Следующим изобретением Андо стала лапша в пластиковом стакане. Впервые эта идея посетила его во время визита в Америку, когда он увидел, как американцы разламывали куриную лапшу на мелкие кусочки, клали их в чашку, заливали кипятком, а затем ели с помощью вилки. Однако для реализации этой идеи возникла необходимость в новых технологиях.

Производимую до сих пор куриную лапшу продавали в обычном пакете, и перед едой заливали кипятком в тарелке, однако попытка придать форму стакана той же самой порции лапши потерпела фиаско – лапша неотвратимо превращалась в комок толщиной 6 см. При обжаривании в масле прежним способом внутренний слой этого комка оставался сырым даже тогда, когда внешний слой был уже готов, причем попытки довести до готовности внутренний слой приводили к подгоранию внешнего. В итоге было найдено новое решение – распускать лапшу в раскаленное масло в металлической посуде в форме усечённого конуса, закрыв её крышкой.

Готовая лапша всплывала, сталкивалась с крышкой и естественным образом приобретала форму тары. Вверх могла всплывать только полностью готовая, равномерно прожаренная лапша. У данной технологии был еще один плюс – при приготовлении лапши потребителем кипяток мгновенно достигал дна, начиная размягчать лапшу снизу. Верхние слои лапши были более плотными, однако по мере приближения ко дну количество свободного пространства возрастало. Кроме того, неожиданно оказалось, что верхний слой достаточно плотный, чтобы складывать на него начинку.

В наши дни изобретенная компанией Nissin Food Products лапша быстрого приготовления реализуется в 80 странах мира. Продукция адаптируется к вкусовым предпочтениям местных потребителей и практически стала частью национальной кухни. Рассмотрим на конкретных примерах, каким образом культура разных стран повлияла на особенности продаваемой лапши. В Европе и Америке продаётся короткая лапша – её удобно есть вилкой и не нужно нарушать местные манеры, сопровождая втягивание длинной горячей лапши прихлюпывающим звуком, – именно такой способ еды является общепринятым в Японии. В Индии лапшу не едят с бульоном, поэтому к ней прилагается специальный густой соус. Продукция, предназначенная для Индонезии, где проживает много приверженцев ислама, изготовлена без применения свинины и сертифицирована по халяльным стандартам.

Разработанные более полувека назад технологии актуальны и в наши дни

Лапша для космонавтов «Спэйс Рам».

В 2005 году компания Nissin Food Products разработала лапшу для космонавтов под названием «Спэйс Рам». Чтобы лапша не разлеталась в условиях невесомости, из нее формировали порции на один глоток и скрепляли их яичным белком. Прилагаемый суп отличался более густой консистенцией, чтобы предупредить растекание. Позаботились и о вкусе – он более чётко выражен по сравнению с обычным «земным» продуктом, так как в условиях невесомости вкусовые ощущения притупляются. Из-за низкого атмосферного давления на борту космического корабля довести воду до кипения невозможно, поэтому разработчикам пришлось изменить пропорции пшеницы и крахмала в рецепте, чтобы для приготовления лапши было достаточно горячей воды температурой 70℃.

Исходя из всего вышесказанного, не будет преувеличением сказать, что японская лапша быстрого приготовления популярна не только на всей нашей планете, но даже в космосе! Мы решили узнать секрет производства «космической» лапши из первых рук – у начальника рекламно-информационного отдела компании Nissin Food Products Мацуо Томонао.

«Дело в том, что при производстве лапши быстрого приготовления для космонавтов используется практически та же самая технология – метод мгновенного высушивания лапши при обжаривании в масле. Изобретённая более полувека назад технология приготовления куриной лапши не утратила своей актуальности и в наше время». Это свидетельствует о том, насколько революционной была эта технология для своего времени. Появившаяся в Японии лапша быстрого приготовления благодаря своей уникальности стала настоящим глобальным продуктом, неотъемлемой частью повседневного рациона людей не только в Японии, но и во всём мире.

Материал подготовила Сато Наруми

(Оригинал статьи опубликован на японском языке 18 апреля 2013 г.)

Тормозные колодки Nissin 2P-202 для мотоцикла Honda в Москве: цена, фото,стоимость

Тормозные колодки Nissin 2P-308ST — предназначены для повседневной эксплуатации разных классов мотоциклов. Устанавливаются на спортивные модели мотоциклов Honda класса спорт  и суперспорт, а так-же на дорожные модели мотоциклов и круизёры.

 

В составе колодок Nissin серии ST,  используется синтетический материал, позволяющий добиться высочайших тормозных свойств, при любых погодных условиях.

 

МОДЕЛЬ HONDA	ГОД ВЫПУСКА	ПЕРЕДНИЕ КОЛОДКИ	ЗАДНИЕ КОЛОДКИ
RS 125 R	90-	2P-202
CB 250	92-	2P-202
CBR 250 RJ-RRR	88-94	2P-202	2P-204
CBR 250 RR	90-94	2P-202	2P-204
Jade 250	91-	2P-202	2P-204
VT 250 Spada	88-	2P-202	2P-204
VTR 250	0	2P-202	2P-204
VTZ 250 Xeluis	92-	2P-202	2P-204
CB-1 (CB 400F)	89-	2P-202	2P-204
CB 400 SF Super Four	92-	2P-202	2P-204
CBR 400 RR Tri-Arm	88	2P-202	2P-204
CBR 400 RR Gull-Ar	90	2P-202	2P-204
CBR 400 RRJ-RRR	90-	2P-202	2P-204
CB BOO F Hornet	98-	2P-202	2P-244
CBF 600 S	04-	2P-202	2P-244
CBR 600 F S/W	95-98	2P-202	2P-244
MTV 600 J/K/M Revere	88-93	2P-202	2P-204
NTV 600 Hawk	88-92	2P-202
VT 600 C Shadow	94-	2P-202
NTV650	88-	2P-202	2P-204
VFR 700 Interceptor	88-	2P-202	2P-281
CB 750 F2 Seven Fifty	92-	2P-202	2P-244
CBR 750 FJ	88-	2P-202	2P-281
VFR 750 F J-P	88-93	2P-202	2P-281
VFR 750F (RC 36)	94-97	2P-202	2P-281
PC 800	88-	2P-202
CB 1000 B Super Four	92	2P-202	2P-281
CBR 1000 FK-FN	89-92	2P-202	2P-281
ST1100 Pan European	90-	2P-202	2P-281
ST1100 AN-AS ABS/TCS	92-95	2P-202	2P-281
VT 1100 C	94-	2P-202
VT 1100 ACE	95-	2P-202	2P-244
VT 1100 C3	98-	2P-202	2P-244
GL 1500 C F6C	96-	2P-202	2P-281

 

Написать отзыв

Пока что отзывов нет, станьте первым!

Натуральный пищевой консервант пептид низин может взаимодействовать с человеческим ACE2-рецептором шиповидного белка SARS-CoV-2

• Список журналов
• Коллекция Elsevier для чрезвычайных ситуаций в области общественного здравоохранения
• PMC7598437

Вирусология. 2021 2 января; 552: 107–111.

Published online 2020 Oct 28. doi: 10.1016/j.virol.2020.10.002

, ^a , ^b , ^a , ^{c, ∗} and ^{a, ∗∗}

Информация об авторе Примечания к статье Информация об авторских правах и лицензии Отказ от ответственности

Дополнительные материалы

Низин, пищевой противомикробный пептид, продуцируемый молочнокислыми бактериями, был исследован на предмет возможного взаимодействия с человеческим рецептором ACE2 (hACE2), сайт где связывается спайковый белок SARS-CoV-2. Среди восьми исследованных вариантов низина низин H, низин Z, низин U и низин A продемонстрировали значительную аффинность связывания с hACE2, более высокую, чем у RBD (домен связывания рецептора) шиповидного белка SARS-CoV-2. Молекулярное взаимодействие низина с hACE2 исследовали с помощью моделирования гомологии и изучения стыковки. Кроме того, эффективность связывания наиболее мощного низина H оценивали посредством взаимодействия комплекса hACE2:низин H с RBD (рецептор-связывающим доменом) SARS-CoV-2 и комплекса hACE2:RBD с низином H. Здесь низин H действовал как потенциальный конкурент RBD за доступ к рецептору hACE2. Исследование впервые показывает, что пищевой консервант низин, используемый во всем мире, может связываться с hACE2.

Ключевые слова: Низин, SARS-CoV-2, COVID-19, человеческий рецептор ACE2, молекулярная стыковка, терапия

Продолжающаяся глобальная вспышка COVID-19, тяжелого опасного для жизни инфекционного респираторного заболевания, коронавирус тяжелого острого респираторного синдрома 2 (SARS-CoV-2) резко повлиял на жизнь людей, вызвав более восемнадцати миллионов случаев заражения во всем мире (https://coronavirus.jhu.edu/map.html). До сих пор нет конкретных противовирусных препаратов для лечения COVID-19., но во всем мире предпринимаются активные усилия. Хотя вакцины считаются самым мощным оружием в борьбе с вторжением вирусов, может пройти довольно много времени, прежде чем лабораторные исследования приведут к их успешному применению на людях. Учитывая острый кризис пандемии COVID-19, существует острая необходимость в разработке эффективных противовирусных терапевтических средств для профилактики и лечения COVID-19. Общепризнанно, что шиповидный белок на внешней поверхности SARS-CoV-2 является решающим фактором распознавания для его прикрепления и проникновения в клетки-хозяева (Shang et al., 2020). Вирусная инфекция у людей инициируется связыванием RBD (рецептор-связывающего домена) шиповидного белка с рецептором человеческого ангиотензинпревращающего фермента 2 (hACE2) (Wang et al., 2020). Таким образом, терапевтический агент, который блокирует hACE2, может предотвращать взаимодействие шиповидного белка SARS-CoV-2 и, таким образом, может уменьшать возникновение инфекции. Хотя небольшие небелковые молекулы обычно предпочтительны в качестве терапевтических средств, они не эффективны в блокировании белок-белковых взаимодействий (PPI), особенно там, где на границе раздела может отсутствовать глубокий карман связывания (Arkin et al., 2014). Напротив, пептиды больше подходят для разрушения ИПП, специфически взаимодействуя с интерфейсами. Что еще более важно, небольшие пептиды обладают сниженной иммуногенностью (Sorolla et al. , 2020). Следовательно, пептиды потенциально являются идеальными кандидатами для применения в качестве новых терапевтических средств. Все недавно описанные пептиды являются небольшими, синтетическими и дорогостоящими и не дали многообещающих результатов против SARS-CoV-2 (Du et al., 2005). Пептиды, недавно разработанные компьютерным путем (Han and Král, 2020) против SARS-CoV-2, должны быть синтезированы до практического применения, поэтому такие пептиды не являются натуральными и не пригодными для пищевых продуктов.

В настоящем исследовании предпринята попытка изучить способность низина А пищевого качества и его природных вариантов блокировать взаимодействие между hACE2 и шиповидным белком SARS-CoV-2, ключевой этап инициирования заболевания COVID-19. Низин, пентациклический антибактериальный пептид с 34 остатками, продуцируется некоторыми штаммами Lactococcus lactis пищевого качества, широко используемыми для производства сыра (Fox and Wood, 1971; Lubelski et al., 2008; Juncioni et al. , 2009). . Низин принадлежит к группе катионных пептидных противомикробных препаратов, которые в совокупности называются лантибиотиками типа A (I) (Smith and Hillman, 1016). Впервые он был обнаружен в ферментированных молочных культурах и в настоящее время во всем мире используется в качестве натурального и безопасного пищевого консерванта в различных пищевых продуктах по всему миру, таких как плавленый сыр, молочные десерты, молоко, ферментированные напитки, мясо и консервы (Hurst, 1981; Фонс и др., 2009 г.; Митра и др., 2011). Он был одобрен Европейским союзом (E234), Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ), а также Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (FDA). В настоящее время низин лицензирован более чем в 50 странах (Shin et al., 2015). Из-за высокого профиля безопасности за последние 40 лет использования и его сильного антимикробного действия в отношении широкого спектра порчи пищевых продуктов и патогенных бактерий низин широко изучался. Он также имеет множество применений в биомедицине, включая бактериальные инфекции, рак, заболевания полости рта и другие области ветеринарии и исследований (Shin et al., 2015). С момента открытия низина А было обнаружено восемь природных вариантов низина, включая низин А, Z, F, Q, H, U, U2 и P (Garcia-gutierrez et al., 2020). Организмы, продуцирующие низин Z, очень распространены в природе (Mitra et al., 2011; Vos et al., 19).93). В настоящем исследовании были проанализированы структуры восьми вариантов низина. Все низиновые пептиды были выровнены, чтобы показать их идентичность, и смоделированы на веб-сервере SWISS-Model. hACE2 и домен RBD 2019-CoV-2 также были смоделированы на той же платформе, чтобы повысить приемлемость структур. Все пептиды и RBD стыковали с hACE2 с использованием сервера HADDOCK. Аффинность связывания пептидов исследовали с помощью анализа стыковки на основе Z-показателя, аффинности связывания и площади скрытой поверхности. Структурно низин представляет собой уникальную молекулу, содержащую необычные аминокислоты, в том числе дегидроаланин и дегидробутирин, образующиеся в результате дегидратации остатков серина и треонина соответственно. Эти два остатка стерео- и регио-специфически связаны с тиоловой группой цистеинов с образованием лантионина и β-метиллантионина, введенных ферментативно на посттрансляционном уровне (Cotter et al., 2012). Таким образом, низин представляет собой пентациклический пептид с тиоэфирным мостиком. Кристаллическая структура низина не разработана. Молекула пептида принимает различные конформации в зависимости от окружающей среды. Структура низина не может быть описана в терминах регулярных элементов вторичной структуры из-за наличия кольцевых систем, в которые включено 65% остатков. Однако структура ЯМР доступна в базе данных PDB, которая использовалась в этом исследовании в качестве шаблона для создания модельных структур вариантов низина. ЯМР-структура низина определила два структурированных домена: N-концевой домен (остатки 3–19), содержащие три лантиониновых кольца, А, В и С; и С-концевой домен (остатки 22–28), содержащий два переплетенных лантиониновых кольца, пронумерованных D и E (Hilbers, 1996). Эти домены окружены областями, демонстрирующими структурную гибкость. Все четырехостаточные кольца B, D и E низина имеют структуру β-витка, которая замкнута тиоэфирной связью. Остовы колец B и D образуют β-витки типа I1. С-концевой домен состоит из трех последовательных β-витков. Данные ЯМР помогут нам найти остатки низина, взаимодействующие с hACE2.

В настоящем исследовании предпринята попытка оценить потенциал вариантов низина взаимодействовать с hACE2 путем прогнозирования сайта связывания низина с использованием расчета стыковки низина-hACE2 с ЯМР-структурой низина в базе данных PDB. Это первый отчет о способности широко используемого пищевого антибактериального пептида низина связываться с hACE2 и о возможности использования низина в качестве терапевтического средства против COVID-19. Работа имеет большое значение для поиска решения по предотвращению заражения новым коронавирусом SARS-CoV-2.

2.1. Интеллектуальный анализ данных и сопоставление

Аминокислотные последовательности восьми вариантов низина: низин Z (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»:»ABV64387. 1″,»term_id»: «157683273»,»term_text»:»ABV64387.1″}}ABV64387.1), низин А (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»:»AAA26948.1 «,»term_id»:»530218″,»term_text»:»AAA26948.1″}}AAA26948.1), низин F (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text «:»ABU45463.1″,»term_id»:»156072281″,»term_text»:»ABU45463.1″}}ABU45463.1), низин Q (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,» attrs»:{«текст»:»ADB43136.1″,»term_id»:»283825779″,»term_text»:»ADB43136.1″}}ADB43136.1), низин H (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»:»AKB95119.1″, «term_id»:»806476874″,»term_text»:»AKB95119.1″}}AKB95119.1), низин U (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»: «Q2QBT0″,»term_id»:»122546963″,»term_text»:»Q2QBT0″}}Q2QBT0.1), низин U2 (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text «:»ABO32538.1″,»term_id»:»130845708″,»term_text»:»ABO32538.1″}}ABO32538.1), низин P (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,» атрибуты»:{«текст»:»WP_105156946. 1″,»term_id»:»1353762885″,»term_text»:»WP_105156946.1″}}WP_105156946.1) были получены из базы данных Genbank (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/). Полноразмерная аминокислотная последовательность ACE-2 Homo sapiens (инвентарный номер: {«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»:»NP_001358344.1″,»term_id»:»1700998532 «,»term_text»:»NP_001358344.1″}}NP_001358344.1) и спайковый белок SARS-CoV-2 (номер доступа:{«type»:»entrez-protein»,»attrs»:{«text»: «YP_009724390.1», «term_id»: «1796318598», «term_text»: «YP_009724390.1»}}YP_009724390.1) были получены из NCBI (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ ). Множественное выравнивание последовательностей (MSA) вариантов низина проводили с использованием веб-сервера ClustalW of Clustal Omega Европейского института биоинформатики (EMBL-EBI) (Park et al., 2019). Программное обеспечение Esprit 3 (Robert and Gouet, 2014) использовалось для представления MSA с использованием алгоритма BLOSUM 62.

2.2. Моделирование гомологии

Модели гомологии всех вариантов низина были созданы с использованием веб-сервера SWISS-MODEL (Waterhouse et al. , 2018) с использованием низина Z (SMTL ID:1wco.1) в качестве шаблона. Стереохимические свойства каждой из моделей оценивали по графику Рамачандрана с использованием сервера Volume, Area, Dihedral Angle Reporter (VADAR) (Willard et al., 2003) (рис. S1). Точно так же RBD (рецепторсвязывающий домен) шиповидного белка SARS-CoV-2 и рецептора hACE2 был смоделирован с использованием SMTL ID: 6lzg.1 и SMTL ID: 6m18.1 соответственно. Все модели вариантов низина были наложены друг на друга для определения их структурных различий с использованием матрицы оценки чтения в программном обеспечении PyMOL. (Пиолекулярный график).

2.3. Молекулярная стыковка

Молекулярная стыковка была проведена для проверки аффинности связывания всех вариантов низина с hACE2. Чтобы понять сравнительную силу связывания, было проведено множественное докинг между комплексом hACE2:низин H с RBD SARS-CoV-2 и комплексом hACE2:RBD с низином H. Программное обеспечение для сольватированного докинга HADDOCK (Melquiond et al. , 2016) был использован без каких-либо ограничений для такого исследования. Наиболее надежная модель была выбрана по наименьшему значению оценки HADDOCK. Оценка рассчитывается как

Показатель HADDOCK = 1,0 * Evdw +0,2 * Eelec +1,0 * Edesol +0,1*Eair,

, где Evdw — межмолекулярная ван-дер-ваальсова энергия, Eelec — межмолекулярная электростатическая энергия, Edesol — эмпирическая энергия десольватации. Для докинга были выбраны остатки активного сайта hACE2 (K31, E35, D38, M82), ответственные за связывание шипа RBD. Остатки, окружающие активные локусы, считались пассивными. Взаимодействующие остатки были визуализированы с помощью студии Discovery. (SYSTÈMES, 2017) Веб-сервер лаборатории Prodigy@Bonvin (Xue et al., 2016) использовался для расчета Δ G для прогнозирования сродства низина H к hACE2 при 25 °C, при этом другие параметры оставались в условиях по умолчанию. Общий средний показатель гидропатии hACE2 был рассчитан с помощью веб-сервера ExapassyProtparam. (Gasteiger et al. Walker, 2005)

3.1. Выравнивание последовательностей и структур

При множественном выравнивании последовательностей ( ) аминокислотных остатков восьми вариантов низина (низин A, Z, Q, H, P, U, U2 и F), низин Z имеет 82,35% сходства аминокислотной последовательности с низином H, тогда как низин P, U, U2, Q и F делили только 70,97%, 67,74%, 67,74%, 76,47% и 79,41% соответственно с низином Н (таблица S2). Было обнаружено, что низин А тесно связан с низином Z (97,06% идентичности) с разницей только в одной аминокислоте (His27Asn). Напротив, низин Н отличается от низина А пятью различными аминокислотами в положениях 1, 6, 18, 21 и 31 с идентичностью 85,29%. Низин Р короче низина Н (34 остатка) на три остатка от С-конца. Низин H отличается от низина F на 7 остатков: F1I, M6L, T18G, Y21 M, ​​h37 N, I30V и K31H. Низин Q отличается от низина Н наличием изолейцина, лейцина, валина, глицина, лейцина, аспарагина, валина и гистидина в положениях 1, 6, 15, 18, 21, 27, 30 и 31 соответственно. Низин U и U2 отличались от низина Н десятью аминокислотами. Остаточная доступность поверхности присутствует в нижней части выравнивания ().

Открыть в отдельном окне

Множественное выравнивание последовательностей вариантов низина (низин P, низин U, низин U2, низин H, низин Q, низин F, низин Z, низин A). Остатки, выделенные красным цветом, сохраняются среди восьми вариантов низина. Доступные на поверхности области (темно-синие) и заглубленные области (светло-голубые) схематично показаны внизу.

3.2. Моделирование гомологии

Модельные структуры всех вариантов низина, hACE2, RBD спайкового белка, построенные с использованием веб-сервера SWISS-MODEL, были проверены на стериохимические свойства с использованием графика Рамачандрана (рис. S2). Мы учитывали количество аминокислот в запрещенных областях, за исключением глицина и пролина из-за их хиральности и иминогруппы соответственно. Гомологическая модель низина P и U2 не содержала запрещенных аминокислот. Низин H и U имел только один остаток в запрещенной области, тогда как два остатка были обнаружены в запрещенной области для низина A, F, Q и Z. СКО (С-альфа) для всех наложенных вариантов низина было найдено 0,19.1. Это означает, что все модели низина были структурно подобны друг другу. Эффективность связывания низинов с hACE2 дополнительно оценивали в исследованиях докинга.

3.3. Молекулярный докинг

Лучшая модель HADDOCK вариантов низина в комплексе с hACE2 была проанализирована по трем параметрам , а именно . Z-оценка, площадь скрытой поверхности и аффинность связывания. Z-оценка указывает, сколько стандартных отклонений от среднего значения кластера находится в терминах оценки (чем больше отрицательных значений, тем лучше). Z-показатель RBD hACE2-SARS-CoV-2, hACE2-низин A, hACE2-низин Z, hACE2-низин H, hACE2-низин Q, hACE2-низин U, hACE2-низин U2, hACE2-низин F и hACE2 -низин P был предсказан как -1,5, -1,6, -1,9, -2,1, -1,4, -1,7, -0,8, -1,4 и -1,5. Следовательно, как низин H, так и низин Z были самыми низкими, чем остальные варианты низина, а также RBD шиповидного белка. Площадь скрытой поверхности низина Z и низина H с hACE2 была выше, 2332,4 Å ² и 2395,1 Å ² соответственно, в отличие от 2092 Å ² для RBD. Это говорит о том, что низин H и низин Z обладают большей эффективностью связывания с hACE2.

Аффинность связывания стыкованных структур всех восьми вариантов низина в комплексе с hACE2 рассчитывали как ΔG, полученное в результате анализа с помощью Prodigy для каждого комплекса, по сравнению с RBD шиповидного белка SARS-CoV-2. ΔG hACE2-SARS-CoV-2, hACE2-низин A, hACE2-низин Z, hACE2-низин H, hACE2-низин Q, hACE2-низин U, hACE2-низин U2, hACE2-низин F и hACE2-низин P составляла -11 ккал/моль, -10,6 ккал/моль, -10,8 ккал/моль, -11,3 ккал/моль, -10,5 ккал/моль, -10,5 ккал/моль, -12,3 ккал/моль, -12,5 ккал/моль и -11,4 Ккал/моль соответственно. Таким образом, ΔG hACE2-низина Z и hACE2-низина H намного выше, что придает сильную аффинность связывания, чем у hACE2-RBD. Показатель GRAVY для низина A, Z, H, Q, U, U2, F, P и RBD-SARS- CoV-2 был рассчитан как 0,415, 0,406, 0,185, 0,524, 0,542, 0,439. , 0,171, 0,185, -0,258 соответственно ( ). Судя по оценке GRAVY всех вариантов низина, низин H оказался более гидрофильным, чем низин A и низин Z, и, таким образом, будет более эффективно взаимодействовать с гидрофобной бороздкой hACE2, чем другие варианты низина.

Таблица 1

Сравнительная аффинность взаимодействия между вариантами низина и ACE2 человека.

Взаимодействие молекул ACEII	Сродство связывания (ΔG ккал/моль)	GRAVY	Z score	Burried surface area(Å 2 )
RBD SARS-CoV-2	−11.0	−0.258	−1.5	2092. 0
Nisin H	− 11.3	0.185	−2.1	2395.1
Nisin Z	−10.8	0.406	−1.9	2332.4
Nisin A	−10.6	0.415	−1.6	2311.8
Nisin U	−12.3	0. 542	−1.7	2347.5
Nisin U2	−12.5	0.439	−0.8	2192.8
Nisin F	−11.4	0.171	−1.4	2377.8
Nisin Q	−10.5	0.524	−1.4	2297.7
Nisin P	−12,6	0,185	-1,5	2190,3

Открыто в отдельном окне

от Decking Analysis. Взаимодействующие остатки и атомы приведены в (табл. S1). Водородные связи (K31:C19, K31:T13, K31:K12, E35:K12, E35:C19, E35:N20, D38:K22, D38:C27, M82:C7, K353:N27) и гидрофобные связи (M82: I4, M82:C7, K31:C19, Y83:C7, K353:C28) являются основной связывающей силой для взаимодействия hACE2-низинZ. Взаимодействующие остатки низина Z были предсказаны как I4, C7, K12, T13, C19., N20, K22 и C27. Все взаимодействующие остатки низина Z имеют гидрофильную природу. Остатки низина H, взаимодействующие с hACE2, включают водородную связь T13:K31, C19:K31, K12:K31, T8:K31, P9:K31, K12:E35, K22:D38, N20:E35, C26:D38, h37. :D38, C28:K353, T23:K353 ( ) и гидрофобной связи C19:K31 и Y21:K31, C7:M82, A24:K353, C26:K353, C28:K353. Среди всех этих взаимодействующих остатков Т8, Р9, С11, К12, Т13, С19, К22, С26 были высококонсервативными среди всех вариантов низина. Подобно RBD, доступные на поверхности гидрофильные остатки, T8, P9, C11, K12, T13, K22 и C26, как было обнаружено, участвуют в связывании с гидрофобной бороздкой hACE2. Было обнаружено, что низин Z и низин H распознают пять общих остатков (K31, E35, D38, M82, K353) в hACE2, которые также распознаются RBD спайка.

Открыть в отдельном окне

Купированная структура человеческого-ACE2 и низина Н; интерфейс связывания с взаимодействующими остатками указан в прямоугольнике (A) и дополнительно увеличен (B), чтобы показать взаимодействующие остатки. Низин H и человеческий-ACE2 выделены красным и желтым цветом соответственно.

Эффективность связывания предварительно сформированного комплекса hACE2:низин H определяли путем конкурентного третичного докинга с RBD SARS-CoV-2 ( ). Поскольку низин H уже занял остатки активного сайта hACE2 с сильной водородной связью и гидрофобными взаимодействиями (таблица S3), RBD SARS-CoV-2 не мог получить доступ к активным остаткам hACE2 с разумной эффективностью, преодолев силу связывания Взаимодействие hACE2:низин H с ΔG -11,3 ккал/моль (аффинность связывания комплекса RBD:hACE2 составляет -11 ккал/моль). Напротив, когда низину Н давали возможность взаимодействовать с комплексом hACE2:RBD, было обнаружено, что низин H может взаимодействовать с активными остатками (K31 и M82) hACE2 из комплекса hACE2:RBD (таблица S4). Низин H, будучи более сильным кандидатом, может вмешиваться во взаимодействие между RBD-hACE2. Существует высокая вероятность того, что низин сможет конкурентно вытеснить связанный SARS-CoV-2 из-за его более высокой аффинности связывания с рецептором ACE2 по сравнению с вирусом. Кроме того, низин является несинтетической молекулой и имеет меньший размер, что обеспечивает высокую биодоступность. Основываясь на этом исследовании, мы предполагаем, что низины H, Z, A и U могут быть подходящим конкурентом RBD SARS-CoV-2 из-за наличия такого же связывающего участка в hACE2. Недавно было сообщено о нескольких пептидах, разработанных компьютерным путем для нацеливания на спайковый белок SARS-CoV-2 (Han and Král, 2020; Baig et al., 2020) в качестве стратегии предотвращения их взаимодействия с рецептором ACE 2 для борьбы с COVID-19. инфекционное заболевание. С точки зрения применения было бы выгодно использовать низин в качестве эффективного варианта лечения по сравнению с разработанными пептидами, о которых сообщается, по нескольким причинам, включая его естественное происхождение, статус пищевого качества, чрезвычайную стабильность и простоту производства путем микробной ферментации, экономическую эффективность, доставку. при высокой концентрации и т. д. Однако для подтверждения связывания низина с hACE2 требуется дальнейшая экспериментальная проверка.

Открыть в отдельном окне

Конкурентное взаимодействие RBD SARS-CoV-2, hACE2 и низина H. (A) Комплекс hACE2:низин H был состыкован с RBD SARS-CoV-2. Синие ленты представляют RBD SARS-CoV-2, красные ленты представляют низин H, а желтые ленты представляют hACE2. (C) Комплекс hACE2:RBD был состыкован с низином H. Синие ленты представляют собой RBD SARS-CoV-2, красные ленты представляют собой низин H, а желтые ленты представляют собой hACE2 (B) и (D) представляют собой увеличенные структуры (A) и (C). ), соответственно, чтобы показать взаимодействующие остатки.

Среди всех проанализированных вариантов низина низин Z, низин A, низин U и низин H оказались наиболее эффективными во взаимодействии с рецептором поверхности эндотелиальных клеток человека hACE2, сайтом, где RBD шипа SARS-CoV-2 связывается, чтобы инициировать инфекцию. По сравнению с RBD вирусного шиповидного белка низин связывается с рецептором hACE2 с более высокой аффинностью. Низин, являющийся пептидом с низкой молекулярной массой и легко биодоступный в системе, ожидается, что его связывание с hACE2 преобладает над возможностью взаимодействия RBD спайка SARS-CoV-2 и может по существу исключить проникновение вируса в клетку-хозяина. Поскольку низин является термостабильным натуральным пептидом пищевого качества, его можно производить экономически эффективно даже в больших количествах путем микробной ферментации, настоящая работа вызовет больший интерес у исследователей к разработке новой стратегии лечения COVID-19 на основе низина. , либо через пероральные или назальные аппликации. Однако необходима дальнейшая экспериментальная проверка, чтобы определить его дозы и механистическое применение для проверки конкуренции низина и шиповидного белка SARS-CoV-2 за доступ к человеку.

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Мы искренне признательны за исследовательский грант (BT/PR16246/GET/119/73/2016), полученный от DBT, Департамент биотехнологии, правительство. Индии, Нью-Дели.

^{Приложение А} Дополнительные данные к этой статье можно найти в Интернете по адресу https://doi.org/10.1016/j.virol.2020.10.002.

RB курировал, анализировал и интерпретировал данные. AMG помогала в стыковочных исследованиях. С. Митра, С. Мандал и SRB руководили работой. Все авторы пишут, рецензируют и редактируют рукопись.

Следующие данные являются дополнительными к этой статье:

Мультимедийный компонент 1:

Щелкните здесь для просмотра. ^{(290K, pdf)} Мультимедийный компонент 1

• Аркин М.Р., Тан Ю., Уэллс Дж.А. Низкомолекулярные ингибиторы белок-белковых взаимодействий: на пути к реальности. хим. биол. 2014;21:1102–1114. doi: 10.1016/j.chembiol.2014.09.001. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Baig M.S., Alagumuthu M., Rajpoot S., et al. Идентификация потенциального пептидного ингибитора SARS-CoV-2, нацеленного на его проникновение в клетки-хозяева. Наркотики Р. 2020; 20:161–169. doi: 10.1007/s40268-020-00312-5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Коттер П.Д., Росс Р.П., Хилл С. Бактериоцины — жизнеспособная альтернатива антибиотикам? Нац. Преподобный Микробиолог. 2012;11:95–105. doi: 10.1038/nrmicro2937. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Du Q., Wang S., Wei D., Sirois S., Chou K.C. Молекулярное моделирование и химическая модификация для поиска пептидного ингибитора основной протеиназы коронавируса тяжелого острого респираторного синдрома. Анальный. Биохим. 2005; 337: 262–270. doi: 10.1016/j.ab.2004.10.003. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Фонс М., Гомес А., Карьялайнен Т. Том. 2235. 2009. (Микробная экология в норме и заболеваниях, механизмы колонизации и колонизационной резистентности пищеварительного тракта, часть 2: взаимодействие бактерий/бактерий, механизмы колонизации и колонизационной резистентности пищеварительного тракта). [CrossRef] [Google Scholar]
• Фокс, Дж. и Вуд, С. (с, 3). 2919, 4634–4635 (1971).
• Garcia-gutierrez E., et al. Первые свидетельства производства лантибиотика низина P. Sci. Отчет 2020: 1–15. дои: 10.1038/s41598-020-60623-0. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Gasteiger E., et al. В: Справочник по протоколам протеомики. Уокер Дж. М., редактор. Справочники по протоколам Springer. Человеческий пресс; 2005. Инструменты идентификации и анализа белков на сервере ExPASy; стр. 571–608. [CrossRef] [Google Scholar]
• Хан Ю. , Крал П. Расчетный дизайн пептидных ингибиторов SARS-CoV-2 на основе ACE2. АКС Нано. 2020;14:5143–5147. doi: 10.1021/acsnano.0c02857. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Hilbers C.W. Расположение на поверхности и ориентация лантибиотика низина, связанного с имитирующими мембрану мицеллами додецилфосфохолина и додецилсульфата натрия. Евро. Дж. Биохим. 1996; 403: 394–403. doi: 10.1111/j.1432-1033.1996.00394. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Hurst A. Vol. 27. 1981. (Введение, I. A. hurst .). [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Juncioni L., Arauz D., Faustino A., Vessoni T.C. Биотехнологическое производство и применение низина: обзор. Тенденции Food Sci. Технол. 2009 г.;20:146–154. doi: 10.1016/j.tifs.2009.01.056. [CrossRef] [Google Scholar]
• Любельский Дж., Ринк Р., Хусаинов Р., Молл Г.Н., Куйперс О.П. Биосинтез, иммунитет, регуляция, механизм действия и разработка модели лантибиотика низина. Клетка. Мол. Жизнь наук. 2008; 65: 455–476. doi: 10.1007/s00018-007-7171-2. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• E, Melquiond A.S.J., van Dijk M., de Vries S.J., Bonvin A.M.J.J. Веб-сервер HADDOCK2.2: удобное интегративное моделирование биомолекулярных комплексов. Дж. Мол. биол. 2016;428(4):720–725. doi: 10.1016/j.jmb.2015.090,014. 22. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Mitra S., Mukhopadhyay B.C., Biswas S.R. Возможное применение препарата низина Z Lactococcus lactis W8 в консервации молока. лат. заявл. микробиол. 2011: 98–105. doi: 10.1111/j.1472-765X.2011.03075.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Park Y., et al. API-интерфейсы инструментов поиска и анализа последовательности EMBL-EBI в 2019 году, Фабио. Нуклеиновые Кислоты Res. 2019; 47: 636–641. doi: 10.1093/nar/gkz268. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Robert X., Gouet P. Расшифровка ключевых особенностей белковых структур с помощью нового сервера ENDscript. Нуклеиновые Кислоты Res. 2014;42:320–324. doi: 10.1093/nar/gku316. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Shang J., et al. Структурные основы распознавания рецепторов SARS-CoV-2. Природа. 2020; 581: 221–224. doi: 10.1038/s41586-020-2179-y. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Shin J.M., et al. Биомедицинские применения низина. Дж. Заявл. микробиол. 2015: 1–17. doi: 10.1111/jam.13033. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Smith, L. & Hillman, JD. Терапевтический потенциал лантибиотиков типа A (I), группы катионных пептидных антибиотиков. DOI: 10.1016/j.mib.2008.09.008. [Бесплатная статья PMC] [PubMed]
• Sorolla A., et al. Прецизионная медицина с помощью дизайнерских интерференционных пептидов: применение в онкологии и молекулярной терапии. Онкоген. 2020;39:1167–1184. doi: 10.1038/s41388-019-1056-3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Systemes D. Release; 2017. Dassault Syst Mes BIOVIA, Discovery Studio Modeling Environment. http://accelrys.com/products/collaborative-science/biovia-discovery-studio/ 2016).at. [Академия Google]
• Система молекулярной графики PyMOL, версия 2.0 Schrödinger, LLC.
• Vos W.M.D.E., Mulders JWM, Siezen RJ, Hugenholtz J., Kuipers O.P. Свойства низина Z и распространение его гена nisZ в Lactococcus lactis. заявл. Окружающая среда. микробиол. 1993; 59: 213–218. doi: 10.1128/AEM.59.1.213-218.1993. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Wang Q., et al. Структурно-функциональная основа проникновения SARS-CoV-2 с использованием человеческого ACE2. Клетка. 2020; 181: 894–904. doi: 10.1016/j.cell.2020.03.045. е9. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Waterhouse A., et al. SWISS-MODEL: моделирование гомологии белковых структур и комплексов. Нуклеиновые Кислоты Res. 2018: 1–8. doi: 10.1093/nar/gky427. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Willard L., et al. VADAR: веб-сервер для количественной оценки качества структуры белка. Нуклеиновые Кислоты Res. 2003; 31:3316–3319. doi: 10.1093/nar/gkg565. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
• Xue LC, Rodrigues JP, Kastritis PL, Mjj A. 2016. Структурная биоинформатика PRODIGY: веб-сервер для прогнозирования аффинности связывания белково-белковых комплексов; стр. 2014–2016. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

RCSB PDB — 1WCO: Структура раствора комплекса низин-липид II

• Резюме структуры
• 3D-вид
• Аннотации
• Эксперимент
• Последовательность
• Геном

  40333 Версии

Предыдущий SARNEXT

Содержание макромолекулы

• Общая структура.

Структура раствора комплекса низин-липид II

---

Валидация wwPDB &nbsp &nbsp 3D-отчет&nbspПолный отчет




Это версия 4. 0 записи. См. полную историю.

Хсу, С.Т., Бреукинк, Э., Тищенко, Э., Луттерс, М.А., Крюфф, Б., Каптейн, Р., Бонвин, А.М., &nbspvan Нуланд, Н.А.0039 11 : 963-967

• PubMed : & NBSP15361862 & NBSPSERCH ON PubMed
• DOI: & NBSP 10.1038/NSMB830


• 990.1038/NSMB830

9003 . для новых антимикробных агентов. Лантибиотики (лантионинсодержащие антибиотики) являются многообещающими кандидатами для решения этой проблемы. Низин, член этого семейства, обладает уникальной порообразующей активностью в отношении бактерий…

Возникающая проблема устойчивости к антибиотикам подчеркивает острую потребность в новых противомикробных агентах. Лантибиотики (лантионинсодержащие антибиотики) являются многообещающими кандидатами для решения этой проблемы. Низин, член этого семейства, обладает уникальной порообразующей активностью против бактерий. Он связывается с липидом II, важным предшественником синтеза клеточной стенки. В результате мембранопроницаемая активность низина увеличивается на три порядка. Здесь мы сообщаем о структуре раствора комплекса низина и липида II. Структура демонстрирует новый мотив связывания липида II, в котором пирофосфатная часть липида II в основном координируется N-концевыми амидами основной цепи низина через межмолекулярные водородные связи. Эта структура клетки обеспечивает обоснование сохранения лантиониновых колец среди нескольких лантибиотиков, связывающих липид II. Структура пирофосфатной клетки предлагает шаблон для структурного дизайна новых антибиотиков.

---

Ссылки по теме:&nbsp

---

Организационная принадлежность :&nbsp

Отдел ЯМР-спектроскопии, Центр биомолекулярных исследований Бийвоет, Утрехтский университет, Падуалаан 8, 358.






Макромолекулы

Найти похожие белки по: Последовательности   | Трехмерная структура  

Идентификатор объекта: 1
Молекула	Цепи	Длина последовательности	Организм	Детали	Изображение
ALA-FGA-LYS-DAL-DAL PEPTID ) : 0 & NBSP
Просмотр функции белка Expand
. Ссылка
.0228 Найдите похожие белки по:  (по порогу идентичности)  | 3D Structure Entity ID: 2 Molecule Chains Sequence Length Organism Details Image Lantibiotic B [auth N] 34 Lactococcus lactis Мутация(и) : 0&nbsp UniProt Find proteins for&nbspP29559&nbsp (Lactococcus lactis subsp. lactis) Explore&nbspP29559&nbsp Go to UniProtKB: &nbspP29559 Entity Groups &nbsp Кластеры последовательностей 30% Идентичность50% Идентичность70% Идентичность90% Идентичность95% Идентичность100% Идентичность UniProt Group21 9559 Protein Feature View Expand Reference Sequence Oligosaccharides Help Entity ID: 3 Molecule Цепи Длина цепи 2D-диаграмма Гликозилирование 3D-взаимодействия C [auth A] 2 N/A   Oligosaccharides Interaction Glycosylation Resources GlyTouCan: &nbspG88499BX GlyCosmos: &nbspG88499BX Низкие молекулы Лиганды&nbsp1 Уникальные ID Цепи Название/Формула/ИнЧИ Ключ 2D Diagram 3D Interactions FDF Query on FDF Download Ideal Coordinates CCD File&nbsp D [auth L] (2E,6E)-12-fluoro-11-(fluoromethyl ) -3,7-диметилдодека-2,6,10-триен-1-ил тригидроген дифхосфат C 15 H 26 F 2 O 7 P 2 6 70687 P 2 6 70687 P 2 6 70687 P 2 70687 P 2 70687 P 2 70687 P 2 .   Взаимодействие лигандов Modified Residues&nbsp 2 Unique ID Chains Type Formula 2D Diagram Parent DBU Query on DBU B [auth N] PEPTIDE LINKING C 4 H 7 N O 2 THR DHA Query on DHA B [auth N] PEPTIDE LINKING C 3 H 5 N O 2 SER Biologically Interesting Molecules (External Reference)&nbsp1 Unique Entity ID: 2 ID Цепи Имя Тип/класс 2D-диаграмма 3D-взаимодействия PRD_000200 02 12348 0 Запрос на PRD_000200 00456 B [auth N] Nisin A Polypeptide&nbsp/&nbspLantibiotic   Ligand Interaction Experimental Data & Validation Experimental Data View more in-depth experimental data Entry History&nbsp Данные по показаниям Дата выпуска: 07. 03.2005 Автор(ы) показаний по показаниям: Хсу, С.-Т.Д., Бреукинк, Э., Тищенко, Э., Луттерс, де М. Кройфф Б., Каптейн Р., Бонвин А.М.Дж.Дж., ван Нуланд Н.А.Дж. Эта запись заменяет: & NBSP 1UZT История ревизии (Полная информация и файлы данных) Версия 1.0: 2005-03-07 Тип: первоначальный выпуск 9003 1: 10391: 11039.1: 11039.1: 1,1139913 1: 1.1391: . 07-13 Изменения: Атомная модель, Ссылки на базу данных, Производные расчеты, Сводка структуры, Соответствие формату версии0040 Изменения: Рекомендации, Атомная модель, Сбор данных, Ссылки на базы данных Последовательность полимеров, источник и таксономия, сводка структуры Версия 4.0: 2020-07-29 Тип: восстановление Причина: восстановление углеводов Изменения: рекомендации, атомная модель, сбор данных, производные расчеты, сводка структуры About About Us Citing Us Publications Team Careers Usage & Privacy Help Contact Us Documentation Website FAQ Glossary Service Status RCSB Partners База данных нуклеиновых кислот wwPDB Partners RCSB PDB PDBe PDBj BMRB EMDB Что представляет собой препарат низина (E234) в пищевых продуктах? Применение, безопасность, побочные эффекты Препарат низина | Производство | Использование | Безопасность | Побочные эффекты | Часто задаваемые вопросы Низин (или, точнее, Низин А), также известный как лантибиотик, представляет собой низкомолекулярный полипептидный антибиотик с антибактериальной активностью, синтезируемый и секретируемый Lactococcus lactis subsp. lactis в процессе метаболизма. Обычно используется в качестве консерванта в плавленых сырах и мясных продуктах для подавления порчи грамположительных и патогенных бактерий. Европейский номер пищевой добавки Е234. Как правило, он безопасный, натуральный, веганский (возможно), халяльный, кошерный и безглютеновый. Что такое препарат низина? Препарат низина представляет собой коммерческий низин, продаваемый на рынке, в виде лиофилизированного (светло-коричневого) порошка. Он состоит из трех частей ( 2 ): Низин: 2,5% (вес/вес) и с минимальной водной активностью 900 МЕ/мг. Хлорид натрия: не менее 50%, который используется для регулирования активности низина. Сухой обезжиренный молочный продукт или сухой продукт ферментации. Как производится низин? Существует производственный процесс коммерческого препарата низина, упомянутый EFSA, и ниже приводится краткая технологическая схема: Ферментация среды на основе сахара с добавлением дрожжевого экстракта с использованием бактерии Lactococcus lactis subsp. лактис. Экстракция концентрации низина. Распылительная сушка: осаждается хлоридом натрия, а затем подвергается распылительной сушке. Препарат низина: стандартизован хлоридом натрия для получения активности 1000 МЕ низина А/мг. Как это работает? Низин может ингибировать рост различных грамположительных бактерий, вызывающих порчу пищевых продуктов, таких как Bacillus subtilis, Staphylococcus aureus, Listeria и Clostridium botulinum, и особенно эффективен против спор, которые производят грамположительные бактерии. Основной механизм сохранения низина заключается в связывании с анионными фосфолипидами (включая липид II) клеточной мембраны и последующем внедрении в клеточную мембрану. Эти процессы могут остановить все биосинтетические процессы в грамположительных бактериях и, следовательно, убить грамположительные бактерии. Непроницаемость для клеточных стенок грамотрицательных бактерий делает его неэффективным по отношению к ним. ( 3 )  Specification CAS Number 1414-45-5  Chemical Formula C143h330N42O37S7 Molecular Weight 3354.12 Structure Image Source Properties Appearance Светло-коричневый порошок. Растворимость  Растворимость в воде увеличивается с уменьшением pH. Умеренно растворим при рН 7, 4% при рН 5,0 и 12% при рН 2,5. Нерастворим в неполярных растворителях. Стабильность Чем ниже pH, тем выше стабильность. Низин обладает сильной кислотостойкостью и устойчивостью к высоким температурам. Его термическая стабильность может использоваться для ингибирования различных грамположительных бактерий во время обработки и консервирования пищевых продуктов. Каково применение низина? Существует долгая история использования ферментации молочнокислых бактерий для сохранения пищевых продуктов. Ингибирующее действие молочной кислоты и других органических кислот, образующихся во время ферментации, полностью признано, но в более поздних исследованиях постепенно обнаруживаются антимикробные эффекты низина, образующегося в метаболизме молочнокислых бактерий. Низин можно использовать в сырах, консервах, мясных продуктах для: предотвращения порчи пищевых продуктов за счет подавления роста грамположительных бактерий и спор, что приводит к увеличению срока хранения. Уменьшите температуру и время стерилизации продуктов питания и, следовательно, уменьшите потери питательных веществ. Консервы Низин может помочь снизить интенсивность термической обработки и, следовательно, снизить потери пищевых компонентов в консервах. Между тем, он подавляет рост и размножение термостойких спорообразователей и продлевает срок годности пищевых продуктов. Например, добавление низина в соленья может уменьшить количество химических консервантов бензоата натрия и сорбата калия, а также может ингибировать рост и размножение молочнокислых бактерий и золотистого стафилококка. Мясо Нитрит натрия и азотная кислота обычно используются при производстве мясных продуктов в качестве консервантов и усилителей цвета, но эти две добавки вредны для человеческого организма и даже могут вызывать рак. Низин может уменьшить добавление или заменить нитрит натрия и азотную кислоту в мясных продуктах. Ниже приведены некоторые из его применений:  консервированная ветчина копченая свинина соленая свинина Сосиски свежая говядина в вакуумной упаковке Кроме того, низин может ингибировать рост Clostridium botulinum, наиболее распространенного микроорганизма, вызывающего порчу мясных продуктов. Пиво В процессе обработки пива микроорганизмы легко размножаются и вызывают микробное заражение. Низин может ингибировать рост грамположительных бактерий, усиливать стерилизующее действие хмеля на термофильные бактерии, не оказывая отрицательного влияния на характеристики брожения пивных дрожжей, тем самым обеспечивая качество и вкус пива. Мороженое Мороженое часто заражается Listeria в процессе производства, и Listeria все еще может быть обнаружена даже в условиях сверхнизких температур. Низин можно использовать для подавления роста Listeria. Молочные продукты Молоко подвержено заражению различными микроорганизмами в процессе производства, хранения и транспортировки. Пастеризация может убить только патогенные микроорганизмы, но есть и другие микроорганизмы, которые могут существовать и влиять на консервацию и срок годности. Низин может ингибировать грамположительные бактерии, тем самым продлевая срок годности. Основное назначение низина в йогурте заключается не в сохранении (поскольку низкий pH загрязняющими бактериями являются в основном плесени и дрожжи, и низин не ингибирует их), а в предотвращении постокисления при хранении, которое вызывается молочной кислотой ( вырабатывается лактобактериями). Кислотность влияет на съедобные качества йогурта и ухудшает вкус мороженого. Работа с натамицином и другими консервантами Из-за узкого антибактериального спектра низина, который может убивать или ингибировать только грамположительные бактерии, поэтому его применение ограничено, а комбинированное использование низина и других консервантов или подкислителей (лимонная кислота , молочная кислота) могут восполнить этот недостаток, а затем оказывать антибактериальное действие широкого спектра действия. Иногда используется с натамицином для синергетического эффекта. Натамицин также является биоконсервантом, полученным путем ферментации стрептомицетов, эффективно ингибирующим рост различных плесеней, дрожжей и микотоксинов. Однако он используется только для консервации пищевых поверхностей из-за его низкой растворимости. Можно ли есть низин? Да, он считается более безопасным, чем химические консерванты, поскольку является натуральным и быстро гидролизуется до аминокислот в пищеварительном тракте под действием протеолитических ферментов (трипсин, сиалаза, пищеварительные ферменты и т. д.) после перорального приема. Он был одобрен Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (FDA), Европейским управлением по безопасности пищевых продуктов (EFSA), а также Объединенным комитетом экспертов ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам (JECFA) и используется более чем в 50 странах. . FDA Препарат низина общепризнан безопасным (GRAS) с максимальным уровнем низина 250 мг/кг в готовом продукте для использования в качестве противомикробного агента для ингибирования роста спор Clostridium botulinum и образования токсинов в пастеризованных ( процесс) сырные пасты (с фруктами, овощами или мясом). ( 4 )  Canada Health Разрешено использовать в следующих продуктах (не полностью включенных) с максимальными уровнями в диапазоне от 2,5 до 30 частей на миллион. ( 5 ): Смеси для выпечки, содержащие яйца  Сок концентрированный Готовое к употреблению мясо/птица/копченая рыба Нестандартизированные плавленые сырные продукты, Колбаса EFSA Низин (E234) указан в Регламенте Комиссии (ЕС) № 231/2012 в качестве разрешенной пищевой добавки и относится к категории «Добавки, кроме красителей и подсластителей» ( 6 ). Оценка 2017 г. EFSA пришло к выводу, что использование низина (E 234) в качестве пищевой добавки в незрелом сыре и в термообработанных мясных продуктах не представляет опасности, поскольку воздействие низина А было ниже нового ДСП ( 1 мг/кг). ( 7 ) Разрешенные виды использования и уровни использования Следующие продукты могут содержать его с максимальным использованием от 10 мг/кг до 12,5 мг/кг ( 8 ): Взбитые сливки Маскарпоне Созревшие/плавленые сыры и продукты Пастеризованное жидкое яйцо (белок, желток или цельное яйцо) Пудинги из манной крупы и тапиоки и аналогичные продукты Великобритания Агентство по пищевым стандартам , классифицированные по «консервантам» ( ) Food Starts Функциональный класс: пищевые добавки, консервант. ( 11 )  Допустимая суточная доза: ДСП «2 мг/кг массы тела», установленная в 2013 г. ( 12 )  Каковы возможные побочные эффекты? Практически не сообщалось о побочных эффектах. Это может уменьшить симптомы аллергии, вызванные химическим консервантом, и может помочь больным колоректальным раком ( 13 ). Безопасен ли низин во время беременности? Да, в целом безопасно, но лучше проконсультируйтесь с врачом по поводу условий использования. Часто задаваемые вопросы Что такое Низин А? Низин А является основным полипептидом низина, который представляет собой смесь близкородственных противомикробных полипептидов, состоящих из 34 аминокислот. Обычно низин с номером E234 и номером CAS 1414-45-5 относится к низину A. Существуют также другие типы низина, такие как низин Z, еще один встречающийся в природе вариант низина, обладающий лучшей растворимостью и антимикробным действием, чем низин A ( 14 ). Является ли Нисин веганом? Может быть, это не веганский продукт, если в качестве среды используется обезжиренное молоко, или же веганский, если используется среда на основе сахара, полученная из неживотных источников и отвечающая некоторым требованиям вегетарианцев в отношении натуральных пищевых консервантов. Низин не содержит глютена? Да, этот ингредиент не содержит глютена, поскольку он соответствует определению FDA «без глютена», то есть не содержит пшеницу, рожь, ячмень или гибриды этих зерен. И, как правило, считается безопасным для людей с целиакией. Молочные продукты Nisin бесплатны? Возможно. В зависимости от используемой производителем сахарной или молочной среды. Это веганский, если используется сахарная среда, такая как декстроза. Заключение Теперь я думаю, что вы хорошо знаете консервант – низин (Е234), из производственного процесса, пользы для здоровья, использования, подтвержденной безопасности и возможных побочных эффектов. No related posts. alexxlab Разное Простые раскраски для детей 2 лет: развиваем мелкую моторику и творческие способности alexxlab 24.11.2024 0 Разное Почему грудничок психует во время кормления: причины и решения alexxlab 23.11.2024 0 Разное Кишечная инфекция при беременности: причины, симптомы, лечение alexxlab 19.11.2024 0 Разное Компот из чернослива для грудничка: польза, рецепты и советы по приготовлению alexxlab 17.11.2024 0 Разное Двойня: особенности родов и выбор между естественными и кесаревым сечением alexxlab 16.11.2024 0 Разное Физиологический насморк у грудничка: симптомы, причины и особенности alexxlab 15.11.2024 0 Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт